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Année académique 2017-2018
20/10/2017
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Dernière modification : le 14/09/2017 par GILIS, Dimitri

Langue/Language


Biophysics and structural bioinformatics I
BINF - F403

I. Informations générales
Intitulé de l'unité d'enseignement * Biophysics and structural bioinformatics I
Langue d'enseignement *
Discipline *
Titulaire(s) * [y inclus le coordonnateur] Dimitri GILIS (coordonnateur), Marianne ROOMAN
II. Place de l'enseignement
Unité(s) d'enseignement co-requise(s) *
Unité(s) d'enseignement pré-requise(s) *
Connaissances et compétences pré-requises * Connaissance de base à propos des macromolécules biologiques
Programme(s) d'études comprenant l'unité d'enseignement - M-BINFA - Master en bioinformatique et modélisation, à finalité approfondie (5 crédits, obligatoire)
III. Objectifs et méthodologies
Contribution de l'unité d'enseignement au profil d'enseignement *

Introduction à la biophysique et aux techniques de bioinformatique structurale.

Objectifs de l'unité d'enseignement (et/ou acquis d'apprentissages spécifiques) *

Au terme de ce cours, l’étudiant sera capable :

  • De partager un vocabulaire commun avec des expérimentateurs en biologie structurale.
  • D’évaluer la qualité et la fiabilité de structures de biomolécules obtenues expérimentalement.
  • D’expliquer les bases générales dans le domaine de la bioinformatique structurale.
  • De faire la preuve dans ses explications qu’il a compris en profondeur les concepts.
  • D’appliquer une démarche scientifique dans le choix d'un outil bioinformatique en vue de répondre à une problématique.
  • De démontrer son esprit critique dans l'analyse de résultats obtenus par des méthodes bioinformatiques.
Contenu de l'unité d'enseignement *

Ce cours est subdivisé en deux parties.

Partie I: biophysique

  • Introduction à la structure des protéines, de l'ADN et de l'ARN.
  • Introduction à la détermination expérimentale de structures de protéines.
  • Thermodynamique et cinétique du repliement des protéines.
  • Repliement des protéines: détermination des états intermédiaires et de transition.
  • Description des interactions intra- et inter-moléculaires dans les biomolécules.
  • Aspects structuraux des interactions protéine-ADN.

Partie II: bioinformatique

  • Méthodes d'alignement/superposition de structures de protéines.
  • Fonctions d'énergie
  • Prédiction de la structure secondaire de protéines
  • Prédiction de la structure 3D de protéines: modélisation comparative, reconnaissance de repliement, méthodes ab initio
  • Caractéristiques structurales des protéines impliquées dans les maladies conformationnelles (Creutzfeld-Jakob, Alzheimer, …).
  • Protéines membranaires.
Méthodes d'enseignement et activités d'apprentissages *

Cours ex-cathedra et travaux pratiques.

Support(s) de cours indispensable(s) * Non
Autres supports de cours

Les slides sont disponibles sur l'Université virtuelle.

Références, bibliographie et lectures recommandées *

Protein Physics, A.V. Finkelstein et O.B. Ptitsyn, Academic Press (2002); Protein Folding Mechanisms, Advances in Protein Chemistry, Vol 53, edt by C.R. Matthews, Academic Press (2000); Biophysique moléculaire, M. Daume, InterEditions, Paris, 1993.

IV. Evaluation
Méthode(s) d'évaluation *

Pour la partie "travaux pratiques", la dernière séance correspond à une synthèse de ce qui a été réalisé durant l’année. Un rapport individuel est à remettre pour cette séance et sera utilisé pour l’évaluation de la partie "travaux pratiques". Tout étudiant qui n'est pas en ordre dans la remise des rapports de travaux pratiques ne sera pas autorisé à présenter l'examen.

La partie "théorique" du cours est évaluée par un examen oral. Chaque étudiant tirera deux questions au sort. Les deux questions seront discutées, en relation avec l’ensemble du cours.

Construction de la note (en ce compris, la pondération des notes partielles) *

Soient nE la note obtenue à l'examen oral et nR la note obtenue pour le rapport de synthèse des travaux pratiques. La note finale, nF, est calculée comme suit:

Si nE < 8.0 / 20 : nF = nE 

Si nR < 8.0 / 20 : nF = nR

Si nE ≥ 8.0 / 20 et nR ≥ 8.0 / 20 : nF  = 0,8• nE + 0,2• nR

 

Si nR < 10/20 et que le cours n'a pas été crédité au terme de la 1ère session, un nouveau rapport de synthèse devra être remis en seconde session. Par contre, si nR ≥ 10/20, la note est conservée.


Report de la note obtenue pour le rapport de synthèse des travaux pratiques d'une année académique à l'autre

 

Si un étudiant n'a pas été crédité pour l'unité d'enseignement BINF-F403 mais qu'il a obtenu une note supérieure ou égale à 10/20 pour la partie "travaux pratiques", celle-ci sera reportée et l'étudiant sera dispensé des travaux pratiques, sauf demande contraire de sa part.

Langue d'évaluation *

Français ou anglais.

V. Organisation pratique
Institution organisatrice * ULB
Faculté gestionnaire * Sciences
Quadrimestre * Premier quadrimestre (NRE : 47749)
Horaire * Premier quadrimestre
Volume horaire
VI. Coordination pédagogique
Contact *

Email: dgilis@ulb.ac.be and mrooman@ulb.ac.be

Localisation des bureaux: Solbosch, UD3.203 et UD3.204

Adresse postale: Unité de Bioinformatique Génomique et Structurale, Université Libre de Bruxelles, av. Roosevelt, 50, CP 165/61, 1050 Bruxelles

Tél: 02 650 36 15 and 02 650 20 67

Lieu d’enseignement *

Campus du Solbosch.

VII. Autres informations relatives à l’unité d’enseignement
Remarques

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